مطالعه برهمکنش گرافن و پروتئین ۹۳OTQ- قسمت ۴

۲۳٫Fullerene
۲۴٫BuckyBall
۲۵٫Wolfgang Kratschmer
۲۶٫Donald Huffmann
۱-۸-۳-۱-فولرن باکمینستر
فولرن باکمینستر۲۷ یک مولکول کروی با فرمول ۶۰C است[۲۵]. این ماده اولین بار در سال ۱۹۸۵ توسط هارولد کروتو، جیمز هلت، شاون اٌبرین، رابرت کارل و ریچارد اسمالی در دانشگاه رایس ایالت تگزاس تهیه شد[۲۰]. کروتو، کارل و اسمالی در سال ۱۹۹۶ برای کشف فولرن باکمینستر و دسته‌بندی اطلاعات درباره آن جایزه نوبل شیمی را دریافت کردند. به افتخار باکمینستر فولر، سازنده گنبد ژئودزیک نام این ماده‌ی شیمیایی را فولرن باکمینستر گذاشتند؛ از آن جهت که ساختار این مولکول شباهت زیادی به گنبد ژئودزیک دارد. باکمینستر اولین فولرنی بود که کشف شد و فراوان‌ترین فولرن در طبیعت نیز هست؛ چرا که به مقدار بسیار کمی در دوده یافت می‌شود[ ۲۷-۲۵].
 
(شکل ۱-۱۹):توپ باکی فولرن ۶۰C
۱-۸-۳-۲- نانولوله های کربنی
نانولوله‌های کربنی‌ که از صفحات کربن به ضخامت یک اتم و به شکل استوانه‌ای توخالی ساخته شده ‌است در سال ۱۹۹۱ توسط سامیو ایجیما کشف شد. خواص ویژه و منحصر به فرد آن از جمله مدول یانگ بالا و استحکام کششی خوب از یک طرف و طبیعت کربنی بودن نانولوله‌ها (به خاطر این که کربن ماده‌ای است کم وزن، بسیار پایدار و ساده جهت انجام فرایندها که نسبت به فلزات برای تولید ارزان‌تر می‌باشد)(شکل۱-۲۰) باعث شده که در دهه گذشته شاهد تحقیقات مهمی در کارایی و پرباری روش‌های رشد نانولوله‌ها باشد.
۲۷٫Buckminsterfullerene
 
(شکل۱-۲۰): تصویر سه بعدی از یک لوله کربنی
۱-۸-۴-الیاف کربن
الیاف کربن [۲۸] یکی از مهم ترین خانواده های الیاف پیشرفته است که استحکام بسیار بالا (بین ۷ تا ۱۰ برابر فولاد ساختمانی بسته به گرید الیاف)، چگالی پایین(حدود دو سوم آلومینیوم)، رسانایی الکتریکی بسیار خوب، قابلیت بافت و تولید پارچه (شکل۱-۲۱) ، ساخت کامپوزیت های سبک و مستحکم و پایداری در برابر حرارت آن را از سایر مواد مهندسی متمایز می سازد. مواد اولیه ای که در تولید الیاف کربن به کار می رود، الیاف اکریلیک ویژه(تولید شده با هدف تبدیل به الیاف کربن) است که بر اساس فناوری های پیشرفته و تجهیزات خاص تولید می شود.
(شکل۱-۲۱): پارچه ساخته شده از الیاف کربن
فصل دوم :
پروتئین و مولکول آب
۲-۱-مقدمه:
پروتئین ها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت مولکول های زیستی هستند که از زیر واحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده اند. پروتئین ها مانند زنجیری از یک کلاف سه بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می کند، در بعضی اندامگان (ارگانیسم ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی باکتری ها پیرولزین می باشد. گاهی در پروتئین ها دگرگونی به وجود می آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی پروتئین ها معمولاً به یکدیگر می پیوندند تا یک وظیفه ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می شود. چون ترتیب های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسیدآمینه ها در تولید پروتئین ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین ها نیز می توانند وجود داشته باشند. پروتئین های درون یاخته ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران ای۱ ساخته می شوند [۲۹] .
.
(شکل ۲-۱):نمایشی سه‌بعدی از ساختار میوگلوبین
۱٫RNA
شکل (۲-۱) نمایشی سه‌بعدی از ساختار میوگلوبین است که در آن مارپیچ‌های آلفا به صورت رنگی نشان داده شده‌اند. این پروتئین نخستین پروتئینی بود که ساختار آن توسط بلورنگاری پرتو ایکس تعیین شد.
۲-۲-ساختار پروتئین
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد[۳۰].
۲-۲-۱-ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین ها پلیمرهایی خطی از اسیدآمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده اند.
۲-۲-۲-ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتئین ها خود به چند دسته تقسیم می شود:
۲-۲-۲-۱-مارپیچ آلفا:
ساده‌ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست گرد است که ساختار آن هر ۵/۴ آنگستروم یک بار تکرار می شود. در هر دو مارپیچ آلفا ۳/۶ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر۱/ ۵ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسید آمینه در دو انتهای آن تکرار شده است. در شکل(۲-۲) ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده است.
(شکل۲-۲):ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین
۲-۲-۲-۲-صفحه های بتا
ساختار صفحه های بتا، ساختار دوم بسیار کشیده و چین دار می باشد. یکی از تفاوت های مهم صفحه های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسید آمینه هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرار گرفته اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می گیرند بنابراین صفحه های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف پذیری رشته CO یک رشته بتا و NHناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین رشته ای که میان گروه های رشته بتای مجاور ایجاد می شوند، به صفحات بتا پایداری می بخشند و باعث می شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
۲-۲-۳-ساختار سوم: به حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.
۲-۲-۴-ساختار چهارم: بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده اند. اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می گردد. این ساختار ترتیب قرار گرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش های شیمیایی دارد.
روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد این دو روش اطلاعات اتمی خوبی درباره ی ساختار پروتئین مورد نظر جمع آوری می‌کنند. پراش اشعه ایکس روشی برای مطالعه ی ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس ببراگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد. بلور نگاری الکترونی۲روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیک به نیتروژن مایع انجام می‌شود. روشی برای تعیین آرایش اتم ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو ایکس روی پروتئین هایی مانند پروتئین غشایی که به راحتی نمی توانند کریستال سه بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.
بانک داده پروتئین۳ منبعی برای داده های ساختار سه بعدی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو ایکس یا بیناب نمایی ان ام ار به دست می آیند و توسط زیست شناس ها یا زیست شیمی پیشه ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آنجا گذاشته می شوند.
۲-۳-اسید آمینه

این مطلب را هم بخوانید:   فایل - جایگاه سیاست های پولی و مالی با تاکید بر بخش نفت در ...

برای دانلود متن کامل این پایان نامه به سایت  pipaf.ir  مراجعه نمایید.